La biotecnología es toda aplicación tecnológica que utilice sistemas biológicos y organismos vivos o derivados para la creación o modificación.Ventajas y desventajas de la biotecnología hablamos primero de ventajas:el rendimiento de los cultivos, reducción de pesticidas, mejor nutrición y desarrollo de nuevos materiales. En las desventajas: la polinización cruzada, perder biodiversidad, riesgo de fuga en un laboratorio y riesgo de transferir toxinas.
Aplicaciones de la biotecnología están la biotecnología en la salud humana y alimentaria, la biotecnología animal, la biotecnología industrial, la biotecnología vegetal, y la biotecnología ambiental pero las más importantes :son la roja que es de la salud ,la blanca que es la industrial, la verde que sagraria ,la azul que es Marina y por último la gris que es ambiental. La bioética y los principios fundamentales la bioética es la rama de la ética que anuncia los principios para la conducta del humano respecto a la vida, así como el ambiente en que puede darse.
Los cuatro principios:son el principio de la autonomía que es el respeto a las personas para que actúen de forma autónoma.El principio de beneficiencia que es la obligación de actuar en beneficio de otro sin perjuicios. El principio de no maleficencia que es abstenerse de causar daño o perjudicar a otros. O el principio de justicia trata a cada uno como corresponda sin desigualdad.
Un laboratorio de biotecnología es un laboratorio exclusivo para el trabajo de las técnicas biotecnológicas y está diseñado siguiendo las recomendaciones de unas buenas prácticas en estas contendrá cabinas de transición sistemas de contaminación por gradiente etc..Niveles de contención.Una contención biológica es la provisión de de barreras físicas y biológicas a la diseminación de la gente biológico activo potencialmente peligroso. Las barreras físicas son aquellas que hacen uso del equipamiento especial instalaciones y procedimientos para prevenir fugas.
Las barreras biológicas es el uso de personas inmunes elección de agentes y hospedadores que minimicen el riesgo de fuga.Que son 4 niveles de contención:El nivel1es un estado de riesgo individual y no colectivo, sus medidas son básicas, y la gente no es peligroso.El nivel2 de riesgo dos es individual en moderado el riesgo el riesgo es limitado y la gente que se utiliza puede causar alguna enfermedad ,el nivel3 riesgo tres individual elevado, el agente es capaz de infectar por vía respiratoria, y causan infecciones serias y mortales y por último el nivel 4 de riesgo cuatro, el riesgo es individual y de la comunidad muy elevado en la gente es muy infeccioso, Y se infecta a través de aerosoles pero estas no tienen tratamiento.Un agente biológico es un microorganismo con alguna inclusión genética capaz de producir alguna alergia infección o toxicidad hay cuatro tipos de agentes. El primer tipo es poco probable que cause una enfermedad. El segundo puede causar enfermedad pero existe tratamiento. El tercero producen enfermedad grave y tiene un riesgo de propagación y con tratamiento eficaz y por último el cuarto tipo que es muy peligroso, causa enfermedad grave y, no tiene tratamiento.Técnicas de esterilización : puede ser por destrucción separación o inhibición.Por ejemplo calor seco o húmedo por agentes químicos radiaciones agentes mecánicos filtración desecación presión osmótica elevada, baja temperatura. Las buenas prácticas en un laboratorio: se recogen los principales aspectos que deben asegurarse en un laboratorio para que los resultados sean adecuados como la organización, los documentos, el personal, la seguridad, las instalaciones…
La prevención de riesgos en un laboratorio. Éstos se dividen en tres riesgo químico, riesgo físico, y riesgo biológico. El riesgo químico son productos químicos tóxicos. Los riesgos físicos son radiaciones y ionizantes no ionizantes los de otra boleta etc. Y por último los biológicos son virus parásitos hongos cultivos celulares etc. Un riesgo biológico es el riesgo que tiene un trabajador de laboratorio con la manipulación o exposición a la gente biológico que supone un riesgo real tanto para el trabajador como para el medio.Las cuatro vías de infección son vía respiratoria, vía digestiva, vía parental, y vía dérmica.Las normas que hay que seguir en el laboratorio. Hay que tener en cuenta siempre que todos los microorganismos y fluidez de cultivos contiene tanto sustancias como organismos potencialmente peligrosas o tóxicas. Hay que usar bata, guantes y gafas de protección. Prohibido comer. Registra todo en un cuaderno. No movimientos bruscos. Etc. No se Piso son la protección individual del trabajador: como la protección de cara y ojos, la protección de piel y por último la protección respiratoria. El tratamiento de residuos infecciosos. Un residuo infeccioso :es aquel que es capaz de producir una enfermedad infecciosa siempre hay que tener en cuenta que uno la presencia de un agente infeccioso en el residuo, dos la concentración de superficie de la gente infeccioso, Tres la presencia de un huésped supceptible,4 la presencia de puerta de entrada para el germen huésped. Los métodos para los residuos son: para los residuos micro biológicos se se tirarían en el autoclave incineración descontaminación química. La sangre y derivados en el autoclave incineración descontaminación química Tipos de métodos incineración autoclave descontaminación química inactivación térmica.
Los cultivos celulares: éstos pueden ser de varios tipos los cultivos de órganos que son los que no crece mucho y no se propagan, los desplantes primarios que son los que pueden migrar y proliferar. Los cultivos celular primario que hay varios tipos como las de monocapa y suspensión que son inmortales, su crecimiento es excesivo, son malignas y inestables y por último los cultivos estos típicos y órganos típicos que son aquellos que hay un tipo de células o varios tipos.La biología de las células en el cultivo se establece la selección de las células, solo se forman aquellas que sean capaces de probar el proceso de disgregación, adhesión y proliferación hay dos tipos de crecimiento: el crecimiento en monocapa que son aquellas células que se adhieren al sustrato y inician la proliferación o el crecimiento en suspensión que son las células capaces de proliferar sin adhesión. Las aplicaciones de estas son:En la investigación básica: actividad intracelular ecología celular flujo interfase celular, interacciones celulares etc. Y en la investigación aplicada estarán dentro de ella la biología, la biotecnología, la inmunología, toxicología…
Las proteínas: son polímeros, macromoléculas formadas por la uníón de enlaces peptidocos de uno o más unidades llamadas monómeros.Forman grandes cadenas por las fuerzas de Vander Wars también por los puentes de hidrógeno e interacciones. Son compuestos formados por Aa gracias a enlaces pépticos. Presentan más de 50 Aa y su peso es 5000 Uma.Son moléculas no lineales que se pliegan aportando una forma y una función. Su estructura empieza por la N y acaba por la C esto quiere decir que empieza por el grupo amino libre y termina por el grupo carboxilo libre.
La estructura de las proteínas hay cuatro niveles: en el primer nivel la estructura primaria que es una secuencia lineal de aminoácidos ordenada, se presenta en zigzag y siempre empieza N y acaba por C y rota por todo menos por enlaces péptido ICO.
En el segundo
: Se dispone en el espacio primario de los Aa a Aa.Se forma a la rotación en los enlaces no ppeptidicos y el radical de los Aa.Hay tres tipos: alfa hélice: que se enrolla helicoidal sobre si mismo. Lámina plegada: que se forma en zigzag. Y por último la hélice de colágeno: que es la más larga y levógira.La estructura terciaria
: se forma en disposición de la estructura 2. Los enlaces se forman por los radicales de Aa que pueden ser: puentes de disulfuro, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas, y fuerzas de Vander Wars. Es el mayor nivel estructural, y solo una cadena polipeptídica. Donde se pueden encontrar dos tipos de proteínas: las globulares y las filamentosas.Y por último la estructura cuaternaria solo aparecen si tiene varias cadenas polipeptídicas en la estructura terciaria.La clasificación de las proteínas: según su composición pueden ser hOLOproteínas: que solo sean constituidas por Aa en estas están las proteínas Fibrosas y las proteínas o le volares.
Heteroproteinas:Sus Aa más la uníón de un grupo proteico más la uníón de un grupo prostático. Pueden ser los cromos proteínas esta se dividen a su vez por Profinicas y no porfirinicas. Las Glauco proteínas,Lipoproteínas,fosfoproteínas y nucleoproteinas.
Propiedades éstas dependen de los aminoácidos:
La solubilidad
: pueden ser los aminoácidos polares que quedan hasta el exterior y los Aa apolar que queda hacia el interior.La especificidad:
pueden ser por función o de especies.La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.Se debe a los siguientes factores aumento de la temperatura, la variación del pH, y alteración de la concentración salina.La capacidad amortiguadora: comportamiento anfótera que amortigua el pH. Si se comporta como ácido libera H si se comporta como base capta H.Las funciones de las proteínas pueden ser función de reserva, función de transporte, función hormonal, función enzimática, función estructural, función o me o estática, función de defensa, función contráctil.Los aminoácidos,: son monóméroos llamados así. Cuando se unen se les denomina enlace péptido ICO a la uníón de ellas. Y estos dependen del número si es de 2:00 a 10:00 aminoácidos se le conoce como oligopéptido, si es de 10:00 a 50 aminoácidos polipéptido y si son Más de 50 aminoácidos se conoce como la proteína.Son moléculas no lineales que se pliegan adoptando una forma carácterística de la cual determina su función biológica.Son moléculas pequeñas cristalina solubles en el agua con Isa María debido al carbono asimétrico. Hay aminoácidos esenciales como por ejemplo val Leo etc. O los aminoácidos no esenciales como por ejemplo a la niña glicerina etc..En total necesitamos 20 aminoácidos que son los que componen a las proteínas.Esto se forman por un grupo amino por un grupo ácido por el carbono alfa y el resto de la cadena. La clasificación de los aminoácidos se dividen en tres según su ionización, polaridad y reactividad.Pueden ser neutros que estos se dividen a su vez en polar y a polar. ácidos Y básicos.Las propiedades de los aminoácidos: son compuestos sólidos incoloros cristalinos algunos con sabor dulce, con un punto alto de fusión, solubles en agua etc.
Estas destacan tres propiedades que son los más importantes uno la isomeria espacial todos tienen un aminoácido asimétrico que estos a su vez se dividen en dos según la configuración D: El grupo amino a la derecha si es configuración L El grupo amino a la izquierda.
La isomería óptica:
que pueden ser Destro giro: plana derecha, y levógiro: plan a la izquierda.El comportamiento anfótera que esto es cuando ella puede ionizarse y comportarse como ácidos o como bases: si es ácido el grupo Libera H y base capta H.Debido a esto los aminoácidos tienen a neutralizar el pH del medio por eso si es un medio ácido los aminoácidos como va se pierde en la carga negativa, y si es un medio básico de los aminoácidos como ácido pies en carga positiva. Si se encuentra en un punto que el pH es igual. Isoeléctrico se le llama Zwitterion.Enlace peptídico:Eres un enlace de tipo amida. De carácter parcial de doble enlace. No gira por los elementos C, N, H y o y tienen polaridad cuando se forma un enlace peptídico también se forma una molécula de agua.
El aislamiento, purificación y cuantificación de proteínas
La extracción de proteínas: para elegir el protocolo hay que tener en cuenta el material de partida: o son órganos o tejidos, o cultivo celular. Se debe tener en cuenta la finalidad del extracto y si se quiere conservar su actividad biológica.
Los métodos: pueden ser métodos físicos mecánicos por agitación con reactivos o homogeneización a elevada presión. Los métodos físicos no mecánicos que estos pueden ser: osmótico o ciclos de congelación descongelación.
Y por último los métodos químicos que estos pueden ser de tratamiento con sustancias alcalinas, solventes, detergentes y ácidos. Después hay que aplicar varios pasos para la separación y la purificación. La diferencia de tamaño es muy importante por lo tanto se ha desarrollado varios métodos estas se fundamentan en: La alteración de la fuerza de retardo que se ejerce sobre las moléculas por efecto de la difusión de estos a través de poros.Y la velocidad de sedimentación sometida a un campo gravitatorio. Varios métodos de diálisis: en la separación de moléculas en función de su tamaño mediante membranas semipermeables..Es el paso de las moléculas pequeñas por por poros que esto es determinar la diferencia de la concentración y el movimiento browniano. La filtración: Se fundamenta en separar moléculas de una disolución a través de un material poroso.Antes se usaba el papel de filtro y ahora son polímeros de acetato etc. Cuando el tamaño del poro es muy reducido y se separa por otra filtración. Por último la centrifugación: separa por su tamaño molecular y la densidad con un campo gravitatorio. Las diferencias tipos de partículas se separan en función de las carácterísticas del medio y de las unidades partículas a separar esta se conoce como Centrifugación diferencial lo que va es separando cada componente de la muestra.
Los métodos de separación: están basados en las propiedades químicas de los componentes. Si bien en distintos aspectos físicos como el tamaño, la forma, la polaridad etc. Donde las técnicas físicas son aquellas que tratan de separar las moléculas aprovechando las diferentes propiedades que éstas presentan. Éstas propiedades son la polaridad, la volatilidad, la solubilidad,La absorción, la carga Y por último el tamaño.La cromatografía engloba las técnicas en las que las moléculas de una mezcla disueltas en una fase móvil y en una fase estacionaria .Hay varios tipos de cromatografía: la cromatografía basada en la polaridad que estas a su vez se pueden dividir en Cromatografía de absorción, Cromatografía líquida en alta precisión HPLC,Cromatografía de intercambio iónico Y por último la Cromatografía de permeabilidad también conocida como así cribado molecular. La Electroforesis consiste en la migración de partículas cargadas sometidas a la influencia de un campo eléctrico si son una carga positiva negativa. Existe la Electroforesis en papel de filtro, Electroforesis en membrana de acetato de celulosa, Electroforesis en geles almidón, Electroforesis en geles de agarosa, Electroforesis en geles de poliacrilamida,Electroforesis en geles de SDS-PAGE.
Los métodos de cuantificación: basados en las carácterísticas diferenciales respecto del resto de biomoléculas presentes en las muestras biológicas. Es la determinación de la cantidad de nitrógeno presente en la presencia del enlace peptídico y una formación de complejos con agentes determinados o en la capacidad de las proteínas al precipitar para ello se utilizan varios métodos. El método KJELDAHL: sirve para la determinación de proteínas totales que se basa en la determinación del nitrógeno proteico, Su uso extendido en la determinación de proteínas en alimentos,que están presenten interferencias debido a la presencia de nitrógeno.
El método BIURET:: es el que forma complejos de coloración azul con el cobre
El método LOWRY:que éste utiliza tres sistemas para producir la coloración de la presencia de proteínas que son el cobre que forman complejos con con dos enlaces peptídIcos consecutivos y da lugar a un color azulado, El siguiente el compuesto es capaz de reducir el reactivo foley y da un color más azulado. El reactivo de Falling también reacciona con el restos y produce también un color azulado.Método del BCA :este es el método del ácido bicinconínico que permite la determinación color y métrica de la proteína total de una muestra que pasa a su deseo dos más a Zeus más que este presenta una coloración púrpura.