Enzimas: Biocatalizadores de la Vida
Son proteínas biocatalizadoras de las reacciones metabólicas. Del grado de actividad de estos catalizadores dependen el tipo y la velocidad de las reacciones que se llevan a cabo entre los compuestos biológicos. Todas las enzimas son proteínas, aunque pueden estar formadas solo por cadenas polipeptídicas o tener un grupo no proteico.
En los casos donde la enzima tiene solo una parte proteica, esta se encarga de fijar específicamente las moléculas que van a reaccionar (sustrato) y llevar a cabo la reacción sobre ellas. Para ello, hay ciertas regiones de la cadena polipeptídica cuyos aminoácidos (Aa) se unen a los sustratos (centro activo) y otras zonas que interaccionan con estos para la realización de la reacción.
- Parte proteica: apoenzima.
- Parte no proteica: grupo prostético (cuando su unión a la apoenzima es permanente) y cofactor (no permanente).
La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a los sustratos (moléculas sobre las que actúan las enzimas en las reacciones químicas). El cofactor o grupo prostético son los componentes enzimáticos que llevan a cabo la catálisis.
Vitaminas y su Función Metabólica
Actúan como coenzimas y su carencia puede producir alteraciones metabólicas. Las vitaminas son moléculas muy lábiles, es decir, pueden ser alteradas fácilmente (el calor, los cambios de pH, el O₂ y la luz provocan su destrucción). Los animales no pueden sintetizar las vitaminas que necesitan, así que deben obtenerlas de los alimentos vegetales (para ellos son nutrientes esenciales los ácidos grasos y algunos aminoácidos).
Las necesidades de algunas vitaminas pueden satisfacerse con la ingestión de otras moléculas llamadas provitaminas, que tras un cambio en el organismo originan la vitamina activa.
- Hipovitaminosis: déficit de vitaminas que produce trastornos y enfermedades carenciales graves.
- Hipervitaminosis: aparece con el consumo excesivo de vitaminas o en personas que ingieren preparados farmacéuticos con dosis muy altas.
Clasificación de las Vitaminas
Su composición química es variada, pero dependiendo de su solubilidad en H₂O hay dos grupos:
- Vitaminas Liposolubles: son lipídicas, es decir, insolubles en H₂O y se acumulan en el hígado o en otros lugares con tejido adiposo.
- Vitaminas Hidrosolubles: solubles en H₂O y no se acumulan en tejidos grasos.
Propiedades de las Enzimas
Por su carácter proteico, tienen las mismas propiedades que las proteínas; es decir, se desnaturalizan al ser sometidas a cambios de pH, variaciones de temperatura (T) y a elevadas concentraciones salinas. Además, presentan un alto grado de especificidad, tanto en la selección de los sustratos como en la reacción que catalizan sobre ellos.
El grado de especificidad del sustrato puede variar:
- Hay enzimas que muestran especificidad absoluta y solo actúan sobre un tipo concreto de sustrato, diferenciando incluso estereoisómeros.
- Hay otras que solo muestran especificidad con respecto a un grupo funcional, como las esterasas (llevan a cabo la saponificación de cualquier lípido con grupos éster).
La especificidad de reacción significa que para cada tipo de reacción, incluso realizada por el mismo sustrato, existe una enzima diferente; es decir, una enzima cataliza una sola reacción o un grupo de reacciones relacionadas.
Por ser catalizadores, no se consumen en el transcurso de las reacciones, por lo que la misma molécula puede actuar repetidamente. Así, las necesidades enzimáticas son muy bajas y cantidades mínimas de enzima pueden transformar grandes cantidades de sustrato. Sin embargo, pueden alterarse y destruirse con el tiempo, por lo que existe una pérdida; como consecuencia, la misma molécula enzimática no actúa eternamente. Es necesaria, por tanto, una renovación periódica.
Mecanismos de las Reacciones Enzimáticas
- Estado de transición: estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero en el que aún no se han formado los nuevos.
- Energía de activación: cantidad de energía que se le comunica a los reactivos para que la reacción tenga lugar y para alcanzar el estado de transición.
La diferencia entre las reacciones endotérmicas y exotérmicas radica en el balance energético global del proceso. Las primeras necesitan energía, mientras que las segundas la desprenden. En ambos casos es necesaria una energía de activación para alcanzar el estado de transición.
En las reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o de la luz que incide en el lugar de reacción. En las reacciones no espontáneas, sin embargo, esta energía es tan alta que no se producen si no se aplica calor.
La acción catalizadora de las enzimas rebaja la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. Sin la presencia del catalizador, no es posible alcanzar ese estado espontáneamente y con él sí lo es. Los catalizadores no se consumen.