Características Generales de las Proteínas
Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en las variadas funciones biológicas que desempeñan. Destaca especialmente su acción como catalizadores en las reacciones metabólicas, imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales. Generalmente, no se suelen emplear para producir energía.
Una característica fundamental es su ***especificidad***, lo cual quiere decir que cada organismo posee algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica. Las proteínas son polímeros, denominados **polipéptidos**, constituidos por la unión de unas moléculas que reciben el nombre de **aminoácidos**.
Los Aminoácidos
Como su nombre indica, los aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, un grupo amino (–NH₂) y un grupo carboxilo (–COOH). Este último es necesariamente terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son **α-aminoácidos**, pues el grupo amino está unido al carbono α, el contiguo al grupo carboxilo. Existen 20 aminoácidos distintos de este tipo, que se diferencian por el otro grupo unido al carbono alfa, el llamado grupo R.
En los seres vivos se han encontrado unos 150 aminoácidos que no forman parte de las cadenas proteicas, pero que desempeñan funciones propias. Algunos son neurotransmisores, ciertos precursores vitamínicos, como la B₆, y otras moléculas que participan en determinadas reacciones bioquímicas (como la citrulina).
Propiedades de los Aminoácidos
1. Carácter Anfótero
Una sustancia se denomina ***anfótera*** cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Este es el caso de los aminoácidos:
- Al tener un grupo carboxilo en su molécula, pueden desprender H⁺, por lo que tienen carácter ácido.
- Al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H⁺ y, por tanto, también tienen carácter básico.
2. Electroforesis y Punto Isoeléctrico
El valor de pH al cual un aminoácido presenta una carga eléctrica neta igual a cero se denomina ***punto isoeléctrico***. Dado que cada aminoácido posee un valor de punto isoeléctrico diferente, se utiliza un método de separación denominado **electroforesis**. Este proceso consiste en colocar una disolución de aminoácidos en un campo eléctrico: aquellos con carga positiva migrarán hacia el cátodo, y aquellos con carga negativa se dirigirán hacia el ánodo.
3. Estereoisomería
Como el carbono α es asimétrico, se consideran dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. Los aminoácidos proteicos son isómeros **L**, aunque también es posible encontrar D-aminoácidos en determinados compuestos biológicos.
Esta especificidad se mantiene mientras los seres están vivos. Al morir, si los aminoácidos no son degradados, comienza un lento proceso de racemización por el cual los isómeros L se van transformando en los isómeros D, hasta que al final existe la misma cantidad de ambos.
4. Otras Propiedades
La existencia de grupos polares (amino y carboxilo) permite formar enlaces de hidrógeno, lo que hace que su punto de fusión y ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.
Clasificación de los Aminoácidos
Los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas pueden clasificarse según la naturaleza de su cadena lateral (grupo R):
-
Aminoácidos neutros: Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Pueden ser:
- ***Apolares:*** Su cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad en agua es menor.
- ***Polares:*** Su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar enlaces de hidrógeno con moléculas polares, siendo muy solubles en agua.
- Aminoácidos ácidos: Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y a pH 7 pueden tener carga eléctrica negativa.
- Aminoácidos básicos: Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carácter básico, puede tomar H⁺, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva.
También se establecen dos grupos de aminoácidos según puedan ser sintetizados o no por el organismo:
- Se trata de aminoácidos que se pueden obtener a partir de otras moléculas (***no esenciales***).
- Cuando esto no es posible, es necesario adquirirlos a través de los alimentos. Estos aminoácidos se denominan **aminoácidos esenciales** y son diferentes para cada especie.
El Enlace Peptídico
El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro, quedando unidos y liberándose una molécula de H₂O. El compuesto obtenido es un **dipéptido**. El enlace creado entre dos aminoácidos es de tipo amida y se denomina ***enlace peptídico***.
El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno comparten electrones. El dipéptido puede unirse a otro aminoácido, pues continúa teniendo un grupo carboxilo y un grupo amino libres. En esta unión se liberaría otra molécula de agua. La unión de muchos aminoácidos constituye un **polipéptido**.
Propiedades y Estructura de las Proteínas
Solubilidad
Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles, mientras que las que poseen estructura globular son solubles. Debido a su elevada masa molecular, las proteínas forman disoluciones coloidales.
Estructura Espacial y Desnaturalización
La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, también denominada ***conformación nativa*** cuando está intacta. Cualquier alteración de esta conformación afecta a la funcionalidad biológica de la proteína.
Este proceso recibe el nombre de **desnaturalización** y puede ser:
- ***Reversible:*** Si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo.
- ***Irreversible:*** Si la alteración es permanente.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización se encuentran las variaciones de presión y el aumento de temperatura.
Especificidad
Las proteínas son moléculas específicas; es decir, cada especie posee algunas proteínas que otros organismos no tienen. Este hecho tiene una gran importancia, ya que la comparación de las semejanzas que existen entre algunas proteínas de diversos grupos de seres vivos permite llevar a cabo estudios filogenéticos y establecer parentesco evolutivo entre especies.
Funciones Biológicas de las Proteínas
Funciones Estáticas
- Estructural: Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas y las estructuras cutáneas, entre otras.
- Almacén de aminoácidos: Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos, lo que permite la síntesis de nuevas proteínas.
Funciones Activas (Fisiológicas)
- Fisiológica: Proteínas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostáticos, el transporte de otras moléculas, etc.
- Regulación genética: Participan en los procesos de activación e inactivación de genes.
- Catalizadora: Reciben el nombre de **enzimas**. Actúan como biocatalizadores, acelerando las reacciones químicas.
- Inmunitaria: Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos (antígenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan cualquier molécula extraña que se introduzca.
Clasificación Química de las Proteínas
1. Holoproteínas o Proteínas Simples
Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su hidrólisis solo se obtienen aminoácidos.
Proteínas Globulares (Solubles):
- Albúminas
- Globulinas
- Histonas
Proteínas Fibrilares (Funciones Estructurales):
- Queratina
- Colágeno
- Miosina
- Elastina
- Actina
2. Heteroproteínas o Proteínas Complejas
Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina ***grupo prostético***. Según la naturaleza de este grupo, pueden ser:
- Fosfoproteínas
- Glucoproteínas
- Lipoproteínas
-
Cromoproteínas:
- Compuestos porfirínicos: Hemoglobina y mioglobina, citocromos, peroxidasas y catalasas, clorofilas y cianocobalamina (vitamina B₁₂).
- Compuestos NO porfirínicos: Rodopsina y hemocianina.
- Nucleoproteínas
Métodos de Identificación de Proteínas
Prueba Xantoproteica
Esta prueba permite detectar la presencia de grupos fenilo en una molécula produciendo su nitración, lo que origina nitrocompuestos coloreados en su cadena. Es aplicable a los aminoácidos que contienen un grupo bencénico lateral (como la tirosina y la fenilalanina).
Esta prueba se puede realizar prácticamente con cualquier proteína, ya que todas contendrán alguno de estos aminoácidos en su larga cadena polipeptídica. Se trata de un método muy simple: basta con añadir HNO₃ concentrado, que produce un precipitado blanco que se vuelve amarillo al calentar, y naranja al alcalinizar con amoniaco.