Introducción a las Proteínas: Macromoléculas Esenciales
Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 aminoácidos. Las combinaciones posibles entre los 20 aminoácidos permiten la formación de una enorme variedad de estructuras tridimensionales con distintas funciones. Los seres humanos solo podemos sintetizar 10 aminoácidos, a los que se les llama aminoácidos esenciales.
Comportamiento Anfótero de los Aminoácidos
Los aminoácidos se comportan en los medios biológicos como sustancias anfóteras, ya que presentan por igual carácter ácido (grupo carboxilo) y básico (grupo amino).
Niveles de Organización Estructural de las Proteínas
Los niveles de organización estructural de una proteína son:
Estructura Primaria
Es la disposición lineal de los aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Pueden formarse péptidos, polipéptidos y proteínas. Se caracteriza por la composición de los distintos aminoácidos y por la secuencia de los mismos.
Estructura Secundaria
Las cadenas polipeptídicas se van plegando conforme se van sintetizando en los ribosomas (chaperonas). Se forman puentes de hidrógeno entre los grupos carboxilo de unos enlaces peptídicos y los grupos amino de otros enlaces peptídicos próximos. Las tres estructuras secundarias posibles son:
- α-hélice: Hay unos 3,6 aminoácidos por cada vuelta de la hélice. Algunos aminoácidos desestabilizan este tipo de estructura, ya que presentan cadenas laterales R muy voluminosas o con cargas eléctricas del mismo signo (se repelen).
- β-laminar: La cadena polipeptídica queda extendida y se pliega sobre sí misma, quedando diferentes tramos enfrentados y unidos por puentes de hidrógeno entre grupos carboxilo y amino. Como resultado se forman láminas plegadas en zig-zag.
Estructura Terciaria
Es la conformación espacial de las diferentes regiones de una cadena polipeptídica con estructura secundaria que establecen interacciones entre las cadenas laterales R. Según el tipo de proteína, pueden ser:
- Fibrosas (colágeno, queratina y fibroína): Son alargadas, muy resistentes e insolubles en agua.
- Globulares: Una proteína esferoidal, soluble en agua.
Estructura Cuaternaria
Está formada por la asociación de varias cadenas peptídicas iguales o diferentes a través de uniones débiles como puentes de H, uniones electroestáticas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals (excepcionalmente puentes disulfuro). Va a ser la responsable de la actividad biológica de una proteína.
Esta estructura es relevante en proteínas fibrosas y globulares.
Propiedades Fundamentales de las Proteínas
Las propiedades de las proteínas van a depender de los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que quedan expuestos en su superficie, es decir, de la conformación geométrica que adopten. Las propiedades son:
Especificidad
- Los grupos funcionales de las cadenas R definen la superficie activa.
- La actividad biológica se basa en su unión selectiva a otra molécula igual o distinta, de geometría complementaria. Esta unión es altamente específica.
- La especificidad depende de la secuencia de aminoácidos. Un cambio en esta secuencia podría suponer la disminución o pérdida de la funcionalidad (por ejemplo, la anemia falciforme).
Desnaturalización
- Es la pérdida de su conformación espacial característica, al ser sometida a condiciones ambientales desfavorables, por la rotura de sus interacciones débiles. Pierden su funcionalidad biológica.
Clasificación de las Proteínas
La clasificación de las proteínas es la siguiente:
Holoproteínas
Están formadas solo por aminoácidos. Se clasifican en:
- Proteínas globulares: Hay de dos tipos:
- Albúminas
- Globulinas
- Histonas y protamina
- Proteínas fibrosas
- Proteínas globulares: Hay de dos tipos:
Heteroproteínas
Están formadas por el grupo proteico y el grupo prostético. Son las siguientes:
- Glucoproteínas
- Lipoproteínas
- Cromoproteínas
- Fosfoproteínas
- Nucleoproteínas
Funciones Biológicas de las Proteínas
Las funciones biológicas de las proteínas son:
- De reserva: Reservorio de AA (ovoalbúmina, caseína…) y de hierro (ferritina).
- Estructural: Son constituyentes de microtúbulos, cilios y flagelos, glucoproteínas (membranas), ribosomas, histonas (ADN), colágeno y elastina (matrices extracelulares).
- Homeostática: Equilibrio osmótico y del pH.
- Portadora de mensajes: Hormonas (insulina, glucagón…) y neurotrasmisores (endorfinas y encefalinas).
- Recepción y transmisión de señales: Receptores de membrana que sufren cambio conformacional, y activan un sistema de transducción de señales en el citoplasma (activación en cascada) con proteínas alostéricas.
- Transporte: Los canales de membrana, hemoglobina, hemocianina, mioglobina, citocromos y lipoproteínas (quilomicrones, VLDL, LDL, HDL).
- Defensiva: Desempeñan funciones de protección. Son la trombina y el fibrinógeno, proteoglucanos (en mucosas) y anticuerpos.
- Contráctil: Los microtúbulos y microfilamentos del citoesqueleto, dineína, actina y miosina.
- Enzimática: Actúan como biocatalizadores (enzimas).
