Actividad Óptica y Estereoisomería
Actividad Óptica
Una sustancia presenta actividad óptica cuando tiene la propiedad de hacer girar el plano de la luz polarizada. Para que un compuesto muestre esta propiedad, debe tener al menos un carbono quiral y no poseer un plano de simetría interno.
- Dextrógiro (+): Desvía el plano de la luz polarizada hacia la derecha.
- Levógiro (-): Desvía el plano de la luz polarizada hacia la izquierda.
Tipos de Isómeros Ópticos
- Enantiómeros: Son imágenes especulares no superponibles que poseen carbonos quirales.
- Diasteroisómeros: Son estereoisómeros que no son imágenes especulares entre sí. Tienen más de un carbono quiral y difieren en la configuración de algunos, pero no de todos.
Estructuras Meso
Son aquellos compuestos que, a pesar de tener carbonos quirales, poseen un plano de simetría interno. Debido a esta simetría, no tienen actividad óptica.
Mezclas Racémicas
Es una mezcla equimolar (50 % y 50 %) de dos enantiómeros en solución. La rotación óptica de un enantiómero es cancelada por la del otro, por lo que la mezcla no presenta actividad óptica neta.
Poder Rotatorio Específico
Es una medida de la rotación del plano de la luz polarizada por una sustancia. Se calcula con la fórmula:
[α] = α / (l × C)
Donde α es el ángulo de rotación observado, l es la longitud del tubo en decímetros (dm) y C es la concentración en gramos por mililitro (g/mL).
Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen dos o más grupos funcionales, principalmente un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH).
Clasificación de los Aminoácidos
Según la naturaleza de la cadena lateral (R):
- Ácidos: Presentan un grupo carboxilo adicional en la cadena R.
- Básicos: Presentan un grupo amino adicional en la cadena R.
- Neutros: No presentan grupos carboxilo ni amino adicionales en la cadena R.
Según la polaridad de la cadena lateral (R):
- Polares: Presentan átomos de O, N o S en la cadena R.
- Apolares: Presentan principalmente C e H en la cadena R.
Según el tipo de cadena lateral (R):
- Alifáticos: Presentan una estructura de cadena lineal o ramificada.
- Aromáticos: Presentan un anillo de benceno en su estructura.
Según los requerimientos del organismo:
- Esenciales: El cuerpo no los puede producir y deben obtenerse a través de los alimentos.
- No esenciales: El cuerpo los puede sintetizar, por lo que no es indispensable su ingesta en la dieta.
Enlace Peptídico
Se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con la pérdida de una molécula de agua (H₂O). Es un enlace covalente simple que tiene características de doble enlace, lo que lo hace rígido, plano y generalmente en configuración trans.
Actividad Óptica de los Aminoácidos
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen al menos un átomo de carbono quiral (el carbono α). Por lo tanto, presentan actividad óptica, desviando la luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda (levógiros).
Configuración Relativa
Cada aminoácido (excepto la glicina) puede existir en dos formas isométricas (enantiómeros) debido a las dos posibles configuraciones alrededor del carbono α. Se denominan formas L (levo, izquierda) y D (dextro, derecha), siendo las formas L las que constituyen las proteínas en los seres vivos.
Carácter Anfótero
Debido a la presencia del ion dipolar (zwitterion), los aminoácidos son anfóteros, es decir, pueden comportarse como ácidos (cediendo protones) o como bases (aceptando protones) según el pH del medio en el que se encuentren.
Punto Isoeléctrico (pI)
Es una propiedad característica de cada aminoácido. Se define como el valor de pH en el cual el aminoácido existe predominantemente como un ion dipolar con carga neta cero.
Proteínas
Las proteínas son macromoléculas biológicas formadas por cadenas de α-aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos.
Estructura de las Proteínas
- Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica, determinada genéticamente. Define la cantidad y el orden específico que caracteriza a la proteína. Los enlaces peptídicos solo se rompen por hidrólisis.
- Estructura Secundaria: Es la disposición espacial que adopta la cadena de aminoácidos. Las formas más comunes son:
- α-hélice: La cadena se enrolla formando una hélice dextrógira, estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro situado cuatro residuos después. Cada vuelta completa contiene 3.6 aminoácidos.
- Hoja β plegada: Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios entre los grupos carboxilo y amino de cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas. La cadena adopta una disposición en zigzag.
- Estructura Terciaria: Es el plegamiento tridimensional completo de la estructura secundaria, formando una estructura globular compacta. Se estabiliza por puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro entre aminoácidos alejados en la secuencia.
- Estructura Cuaternaria: Es la unión de dos o más subunidades polipeptídicas (glóbulos de estructura terciaria) para formar una proteína funcional. Solo la presentan algunas proteínas complejas, como la hemoglobina.
Clasificación de las Proteínas
- Según su forma:
- Fibrosas: Insolubles en agua, tienen funciones de sostén, recubrimiento o estructurales (ej. colágeno, queratina).
- Globulares: Solubles en agua, con formas más o menos esféricas (ej. enzimas, anticuerpos).
- Según su composición:
- Simples (Holoproteínas): Formadas únicamente por aminoácidos.
- Conjugadas (Heteroproteínas): Formadas por aminoácidos y un componente no proteico llamado grupo prostético (ej. hemoproteínas, glucoproteínas).
Funciones de las Proteínas
- Estructural
- De defensa (inmunológica)
- De movimiento (contráctil)
- De reserva
- Reguladora
- Enzimática (catálisis)
- Hormonal
- De reconocimiento de señales
- De transporte
Propiedades Químicas
Reacciones de Precipitación: Desnaturalización
La desnaturalización ocurre cuando las proteínas pierden sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria debido a agentes desnaturalizantes (calor, ácidos, bases, alcohol puro, sales de metales pesados). Esto provoca que coagulen. En este proceso no se rompen los enlaces peptídicos (estructura primaria). Si la desnaturalización es severa, el proceso es irreversible y se llama coagulación.
Reacciones de Coloración
- Reacción de Biuret: Reconoce la presencia de dos o más enlaces peptídicos. Si es positiva, la solución adquiere un color violeta. Sirve para identificar proteínas.
- Reacción de Millon: Reconoce el grupo fenol presente en el aminoácido tirosina. Si es positiva, aparece un coágulo de color rojo-carne.
- Reacción Xantoproteica: Se realiza con ácido nítrico (HNO₃) y sirve para reconocer anillos aromáticos (presentes en fenilalanina, tirosina y triptófano). Si es positiva, aparece un color amarillo intenso.
Enzimas
Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos, es decir, aceleran la velocidad de las reacciones metabólicas de los seres vivos. Son altamente específicas para cada sustrato y cada reacción. Esta especificidad se debe a una región en su estructura llamada sitio activo, que tiene una forma complementaria a la del sustrato. El sustrato se une a la enzima formando un complejo enzima-sustrato, es transformado en producto y luego liberado. La enzima queda lista para unirse a otro sustrato. Este mecanismo se conoce como el modelo llave-cerradura. Al finalizar la reacción, la enzima se recupera intacta.
Inhibición Enzimática
La acción de una enzima puede ser inhibida por:
- Desnaturalización de la proteína enzimática.
- Adición de un metal pesado.
- Adición de un inhibidor, que puede ser competitivo (compite por el sitio activo) o no competitivo (se une a otro sitio de la enzima).
Glúcidos (Carbohidratos)
Características Generales
- Son biomoléculas orgánicas.
- Son componentes fundamentales de los alimentos.
- Actúan como nutrientes energéticos.
- Son importantes como edulcorantes y materia prima industrial.
Definición Química
Son polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas, o bien, sustancias que por hidrólisis dan lugar a estos compuestos.
Clasificación de los Glúcidos
1. Según el número de unidades:
- Monosacáridos: Una sola unidad de polihidroxialdehído o polihidroxicetona.
- Oligosacáridos: De 2 a 10 unidades de monosacáridos unidas por enlaces glucosídicos.
- Polisacáridos: Más de 10 unidades de monosacáridos formando largas cadenas.
2. Según su comportamiento frente a la hidrólisis:
- No hidrolizables: Monosacáridos.
- Hidrolizables: Oligosacáridos y polisacáridos.
3. Según su poder reductor:
- Reductores: Se oxidan porque poseen un grupo aldehído o cetona libre (o potencialmente libre).
- No reductores: No se oxidan porque no poseen dicho grupo libre.
4. Por su función química:
- Aldosas: Si poseen un grupo aldehído.
- Cetosas: Si poseen un grupo cetona.
Monosacáridos
Características
- Sólidos cristalinos.
- Sabor dulce.
- Neutros.
- Fácilmente solubles en agua.
- Difícilmente solubles en alcohol.
- Insolubles en éter.
Epímeros
Se dice que dos monosacáridos son epímeros si difieren tan solo en la configuración alrededor de un único átomo de carbono (que no sea el carbonilo).
Formas Cíclicas y Mutarrotación
En solución acuosa, los monosacáridos de 5 o más carbonos existen predominantemente en formas cíclicas. La mutarrotación es el proceso por el cual las estructuras cíclicas α y β se interconvierten espontáneamente hasta alcanzar un equilibrio. Estas formas α y β se denominan anómeros, ya que se diferencian únicamente en la posición del grupo hidroxilo (-OH) en el carbono anomérico (el carbono que formaba parte del grupo carbonilo en la forma lineal).