Las Proteínas y los Aminoácidos
Proteínas
Son polímeros de aminoácidos (aa). Se denominan Oligopéptidos cuando el número de aminoácidos es de 2 a 10; Polipéptidos cuando son de 10 a 50 aa; y Proteínas cuando son más de 50 aa. Se componen fundamentalmente de Hidrógeno (H), Oxígeno (O), Carbono (C), Nitrógeno (N), Azufre (S) y Fósforo (P).
Aminoácidos
Todos los aminoácidos tienen en común un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral (R) variable que permite la existencia de hasta 20 aminoácidos diferentes.
Propiedades de las Proteínas
Solubilidad
Las proteínas fibrilares son generalmente insolubles, ya que suelen tener una función estructural. Las proteínas globulares, en cambio, suelen ser solubles, aunque dan disoluciones coloidales. En algunos casos, estas moléculas son responsables de la presión osmótica, como sucede con las proteínas plasmáticas en la sangre.
Especificidad
Las proteínas son propias de cada especie y, dentro de la especie, de cada individuo. Esto se debe a que se forman por traducción del ADN del individuo. Cuanto más próximos estén dos individuos, más parecidas serán sus proteínas.
El rechazo en los trasplantes de órganos se debe a que el organismo del receptor no reconoce las proteínas del donante, y su sistema inmunológico trata de eliminarlas. Por ello, en estos casos se trata de rebajar la respuesta inmunológica para evitar en lo posible el rechazo del órgano. En los casos de gemelos idénticos, se presentan las mismas proteínas.
Desnaturalización
Es la pérdida de estructuras, empezando por la cuaternaria y llegando a la secundaria, como consecuencia del aumento de temperatura (por encima de los 60ºC) o por variaciones de pH (fuertemente ácidos o básicos). Si el proceso es reversible, se dice que se renaturalizan. Ejemplos de desnaturalización de las proteínas son la cocción de un huevo o la coagulación de la leche como consecuencia del aumento de acidez causado por la fermentación bacteriana.
Capacidad Amortiguadora (Efecto Tampón)
Debido a que los aminoácidos son anfóteros, las proteínas pueden actuar como disoluciones tampón, neutralizando las variaciones de pH.
Funciones Biológicas de las Proteínas
- Estructural: Forman parte de las membranas celulares (ej. proteínas de membrana).
- Biocatalizadores: Los enzimas, sustancias que regulan las reacciones metabólicas, son proteínas.
- Estructural Elástica y Contráctil: Como la actina y la miosina, responsables de la contracción muscular.
- De Defensa: Los anticuerpos (inmunoglobulinas) son proteínas.
- De Reserva: Como reserva de aminoácidos, especialmente en huevos y semillas (ej. ovoalbúmina).
- De Transporte: Como la hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre.
- Reguladora: Algunas hormonas son proteínas, como la insulina del páncreas.
Clasificación de las Proteínas
1. Holoproteínas
Solo contienen aminoácidos en su molécula.
Proteínas Globulares
- Histonas y Protaminas: Acompañan a los ácidos nucleicos en el núcleo de la célula, formando los cromosomas.
- Albúminas: Transportan sustancias por la sangre (ej. seroalbúmina); otras son reserva de aminoácidos (ej. ovoalbúmina).
- Globulinas: Tienen gran tamaño, forman los anticuerpos. Otro ejemplo es el fibrinógeno de la sangre, que se transforma en fibrina y forma una red que cierra los vasos sanguíneos rotos, originando el coágulo.
Proteínas Fibrilares
- Colágeno: Presente en tejidos conjuntivo, óseo y cartilaginoso, formando una red de fibras.
- Elastina: Otorga elasticidad. Se localiza en capas bajas de la piel, paredes de los vasos sanguíneos y alvéolos pulmonares.
- Miosina: En los músculos, formando las fibras musculares estriadas.
- Queratina: Presente en uñas, pelos y pezuñas; contiene mucho azufre (S).
2. Heteroproteínas o Proteidos
Además de aminoácidos, llevan en su molécula otra parte de distinta naturaleza, llamada grupo prostético.
Glucoproteínas
Aminoácidos más un glúcido. Ejemplos: las inmunoglobulinas, los peptidoglicanos de la pared bacteriana y las mucinas (sustancias que retienen humedad y se encuentran en vías respiratorias y digestivas).
Lipoproteínas
Aminoácidos más un lípido. Ejemplos: HDL y LDL, proteínas de transporte de colesterol.
Fosfoproteínas
Aminoácidos más un ácido fosfórico. Ejemplo: la caseína de la leche.
Cromoproteidos
Aminoácidos más un pigmento; son sustancias con color.
Porfirínicos
Derivan del núcleo de la porfirina (grupo formado por cuatro grupos pirrólicos con un elemento metálico en su centro). Ejemplos: Hierro (Fe) en el caso de la hemoglobina y mioglobina, y Magnesio (Mg) en el caso de la cloroplastina, cuyo grupo prostético es la clorofila.
No Porfirínicos
No derivan del núcleo de la porfirina. Algunos ejemplos son: hemocianina y hemeritrina (para el transporte de gases respiratorios en invertebrados), y la rodopsina, que se encuentra en las células llamadas bastones de la retina de los vertebrados y cuyo grupo prostético es el retineno, un carotenoide relacionado con la vitamina A.
Estructura de las Proteínas
Estructura Primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. De ella dependen el resto de las estructuras; cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos genera una proteína distinta.
Estructura Secundaria
Es el plegamiento en el espacio de la estructura primaria. Hay dos tipos principales y pueden darse ambos en la misma proteína en diferentes zonas.
Alfa Hélice (α-hélice)
Plegamiento helicoidal dextrógiro. Se mantiene por puentes de hidrógeno (H) entre el grupo CO de un enlace peptídico y el grupo NH del cuarto enlace peptídico siguiente. Si la proteína tiene mucha prolina, la hélice es más abierta porque el NH forma parte de un ciclo y usa su NH para hacer el enlace peptídico, con lo que no tiene posibilidad de hacer el puente de H. Son enlaces intracatenarios.
Lámina Plegada Beta (β-lámina)
Se trata de los mismos enlaces (puentes de H) pero entre cadenas diferentes; son intercatenarios. El resultado son varias cadenas peptídicas unidas por puentes de H con una forma espacial que recuerda a una serie de hojas plegadas, de ahí su nombre.
Hélice de Colágeno
Es una estructura secundaria especial de la proteína colágeno. Como es una proteína con mucha prolina, la hélice es más abierta y se unen tres cadenas formando una estructura similar a la de una cuerda.
Estructura Terciaria
Es la forma que adopta en el espacio la estructura secundaria. Puede ser de dos formas:
Globular
Generalmente en las proteínas dinámicas, es decir, las que actúan en reacciones metabólicas. Se mantiene por enlaces de distinto tipo como son: fuerzas de Van der Waals, interacción hidrofóbica, puentes de H, puentes disulfuro y fuerzas electrostáticas. Todas ellas se comportan como ‘pinzas’ que sujetan la estructura y mantienen la forma de la proteína, creando un espacio llamado centro activo, que es la parte funcional de la proteína. Si cambia la estructura terciaria, cambia la forma del centro activo y la proteína deja de ser funcional.
Fibrilar
Generalmente en proteínas estructurales.
Estructura Cuaternaria
Es la unión de varias proteínas con estructura terciaria (subunidades). Se mantiene por los mismos tipos de enlace que la estructura terciaria. Por ejemplo, la hemoglobina está formada por cuatro moléculas de globina unidas para formar la proteína activa.
El Enlace Peptídico
El enlace peptídico se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Es un enlace muy rígido, se comporta casi como un enlace doble, debido a que es muy corto ya que hay mucha proximidad entre el Carbono (C) y el Nitrógeno (N).
Las cadenas tienen una forma en zig-zag como resultado del ángulo del enlace.