Fundamentos de Bioquímica: Estructura y Función de Aminoácidos, Proteínas y Ácidos Nucleicos

Bioquímica Fundamental: Aminoácidos, Proteínas, Ácidos Nucleicos y Carbohidratos

Aminoácidos: Propiedades y Clasificación

Los aminoácidos se distinguen de otras sustancias orgánicas porque tienen propiedades peculiares, por ejemplo:

• A temperatura ambiente son sólidos, ya que tienen puntos de fusión superiores a los 200 °C, mientras que los compuestos orgánicos de masa molecular similar son líquidos.
• Son solubles en agua y muy poco solubles en solventes orgánicos, al igual que los compuestos iónicos.
• Como se mencionó con anterioridad, son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y menos básicos que las aminas.

Clasificación de los Aminoácidos

Aminoácidos Esenciales

Son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y, por ende, deben incorporarse en la dieta mediante la ingesta de alimentos de origen animal (carnes rojas, de ave, mariscos, leche, queso y huevos) y también gracias a algunos alimentos de origen vegetal (porotos, arroz y maíz).

Entre los aminoácidos esenciales se encuentran:

• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptófano
• Valina

Aminoácidos No Esenciales

Son aquellos que son sintetizados en el organismo. Estos son:

• Alanina
• Arginina
• Asparagina
• Aspártico
• Cisteína
• Cistina
• Glutámico
• Glutamina
• Glicina
• Hidroxiprolina
• Prolina
• Serina
• Tirosina

Péptidos y Enlace Peptídico

La unión de los aminoácidos por el enlace peptídico permite la formación de los péptidos, cuya longitud y secuencia variable dependerán de la cantidad de enlaces que se produzcan. Para denominar a estas cadenas se utilizan los siguientes prefijos convencionales:

• Dipéptidos: dos aminoácidos unidos.
• Tripéptidos: tres aminoácidos unidos.
• Tetrapéptidos: cuatro aminoácidos unidos.
• Oligopéptidos: número de aminoácidos unidos menor a 10.
• Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: número de aminoácidos unidos mayor de 10.

Proteínas: Estructura, Funciones y Clasificación

Si el número de aminoácidos es superior a 100, o si la masa molecular es alta (entre los 5.000 y 1 x 10⁷ gramos), hablaremos de proteínas.

Las proteínas, como biopolímeros, están constituidas por aminoácidos como estructuras fundamentales, es decir, como monómeros. Se originan por reacciones de polimerización por condensación, un proceso estudiado en la unidad anterior.

Son las macromoléculas más abundantes en la célula, ya que intervienen tanto en aspectos estructurales como en los procesos metabólicos de todos los seres vivos. Cumplen además innumerables funciones en nuestro organismo:

• Forman parte de estructuras corporales como la piel, el pelo y las uñas.
• Participan en la reparación de tejidos.
• Son parte constituyente de muchas enzimas que regulan reacciones metabólicas.
• Forman anticuerpos que participan en la defensa del organismo.
• Constituyen hormonas que regulan funciones corporales y neurotransmisores, los cuales intervienen en la transmisión de impulsos nerviosos.
• Intervienen directamente en el crecimiento, la producción de leche materna y la estructuración y mantención de músculos.

De hecho, el 50 % y más de nuestra masa corporal libre de agua corresponde exclusivamente a las proteínas que nos constituyen.

Clasificación de las Proteínas

Las proteínas se pueden clasificar en dos grandes grupos (que estudiaremos a continuación):

Colágeno: La Proteína más Abundante

Dentro de uno de estos grupos se encuentra el colágeno, considerado como la proteína más abundante en los animales superiores, pudiendo suponer un tercio de todas las proteínas del cuerpo. Está formado por muchos aminoácidos, pero principalmente por glicina, prolina e hidroxiprolina. Entre sus propiedades, se encuentra su gran resistencia a la tensión.

Su función más importante es brindarle al organismo el armazón o matriz de sustentación en el que toman forma los órganos y tejidos, siendo además responsable por la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo. Así, mientras más joven es una persona, mayor es su elasticidad y flexibilidad gracias al alto contenido de colágeno que posee.

La molécula de colágeno es una estructura helicoidal compleja cuyas propiedades mecánicas se deben tanto a su composición biomecánica como a la disposición de sus moléculas.

Tipos Estructurales de Proteínas

Simples u Holoproteínas

Las holoproteínas son aquellas que en su estructura contienen solo aminoácidos. Se subdividen en esferoproteínas (como las protaminas, histonas y gluteninas) y en las escleroproteínas (entre ellas colágeno, elastina y queratina).

Conjugadas o Heteroproteínas

Las heteroproteínas, además de aminoácidos, presentan un grupo prostético (distinto a los aminoácidos). Entre ellas se encuentran las glucoproteínas, nucleoproteínas y lipoproteínas; esta última formada por una parte proteica y otra lipídica.

Cada uno de los elementos de la cadena polipeptídica ya no es un aminoácido en sí mismo, sino un producto de condensación al que se le denomina residuo. Como el enlace peptídico se da entre el grupo carboxilo y amino de los aminoácidos, la cadena polipeptídica tendrá un extremo amino libre denominado N terminal y un extremo carboxilo libre, llamado C terminal.

Estructuras de las Proteínas

Estructura Primaria

Corresponde a una cadena polipeptídica lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, en la que se observa un grupo amino terminal (N terminal) y un grupo carboxilo terminal (C terminal), entre los cuales se encuentra un residuo completamente lineal, sin ninguna ramificación. La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el grupo amino terminal hasta el grupo carboxilo terminal. Por convención, los aminoácidos se pueden nombrar con las tres primeras letras de su nombre; por ejemplo, ALA es la alanina.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria corresponde a la disposición espacial de la cadena, en la que puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos C=O y N–H tienden a plegar la cadena, otorgándole una conformación espacial estable o secundaria.

Existen dos tipos de conformaciones estables:

1. Alfa – hélice (α – hélice): La cadena polipeptídica se enrolla helicoidalmente en torno a un eje y se mantiene unida debido a la gran cantidad de puentes de hidrógeno que se producen entre los grupos C=O de un aminoácido y el grupo N–H del cuarto aminoácido que le sigue en la secuencia. Los grupos R con más volumen quedan orientados hacia la periferia de la hélice, logrando disminuir el efecto estérico. Las proteínas que forman el pelo, por ejemplo, tienen una estructura α-hélice.
2. Beta – lámina plegada (β – lámina plegada): Las cadenas polipeptídicas se alinean unas junto a otras, formando láminas. La estabilidad de esta conformación se debe a la asociación de varias moléculas con la misma disposición espacial. Entre estas moléculas se establecen puentes de hidrógeno, formando así una lámina plegada. Los grupos R de los aminoácidos se disponen por encima o por debajo del plano de la lámina. Un ejemplo de este tipo de proteínas son aquellas que constituyen la piel.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria corresponde a la forma tridimensional que tiene una proteína, que se “enrolla” sobre sí misma por la acción de interacciones entre los aminoácidos que la forman, adoptando una configuración tridimensional globular. Dichas interacciones ocurren entre los sustituyentes (R) que los constituyen y pueden ser de variados tipos, entre ellos: puentes de disulfuro, puentes de hidrógeno, etc.

Esta estructura globular facilita la solubilidad en agua y algunas funciones importantes de las proteínas como las de transporte, hormonales, enzimáticas, entre otras. Asimismo, son constituyentes de los músculos y de los tendones, por ejemplo.

(Las siguientes figuras presentan la estructura terciaria de las proteínas. En la figura a se muestran las interacciones que pueden presentarse para originar la estructura globular y en la figura b, la estructura globular.)

Estructura Cuaternaria

Las proteínas que presentan este tipo de estructura se diferencian de las que muestran estructuras secundarias y terciarias por un aspecto muy relevante. Tanto en las secundarias como en las terciarias, la estructura es el resultado de las interacciones internas de una cadena polipeptídica única; en cambio, las proteínas de estructura cuaternaria presentan más de una cadena, entre las cuales se producen interacciones, configurando un arreglo espacial que da origen a un complejo proteico.

Este complejo se denomina “estructura cuaternaria”, pues cada cadena actúa como una subunidad que tiene un arreglo espacial y que mantiene al resto por las interacciones mencionadas. Las proteínas ribosómicas, algunas proteínas de membrana celular y muchas enzimas son ejemplos de estructuras cuaternarias, en las que los monómeros se ensamblan entre sí. Una de las estructuras más importantes en nuestro organismo lo constituye la hemoglobina, proteína formada por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de ellas unida a un grupo prostético (hemo).

Ácidos Nucleicos: ADN y ARN

Los ácidos nucleicos son polímeros naturales de elevada masa molecular que juegan un papel esencial en la síntesis de proteínas. Existen dos tipos de moléculas de ácidos nucleicos:

• Ácidos Desoxirribonucleicos (ADN): que almacena la información genética.
• Ácidos Ribonucleicos (ARN): que transporta dicha información.

Se encuentran en el núcleo, organelos (mitocondrias y cloroplastos) y en el citoplasma celular.

Ambos están formados por monómeros llamados nucleótidos. Cada nucleótido está formado a su vez por un grupo fosfato, una pentosa y una base nitrogenada. La unión de la pentosa y la base nitrogenada se conoce como nucleósido.

• Grupo fosfato: Proviene de una molécula inorgánica denominada ácido fosfórico (H₃PO₄), que al perder sus átomos de hidrógeno tiene enlaces disponibles para unirse a otros átomos como grupo fosfato. Está presente en ambos ácidos nucleicos, unido a la pentosa.

Carbohidratos (Glúcidos): Estructura y Tipos

Los carbohidratos, también denominados glúcidos o hidratos de carbono, están formados por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O). Su unidad fundamental son los monosacáridos (monómeros).

Son aldehídos (–CHO) o cetonas (–CO–) polihidroxilados; contienen grupos carbonilo (–C=O) e hidroxilo (–OH), por lo tanto, presentan la reactividad de ambos grupos funcionales.

Son muy abundantes en la naturaleza, siendo uno de los más importantes la glucosa, principal fuente de energía para nuestro organismo.

Clasificación de los Carbohidratos

Se clasifican de acuerdo al número de monosacáridos que lo componen, de la siguiente forma:

• Monosacárido: una unidad monomérica.
• Disacárido: dos unidades monoméricas (ejemplo: maltosa).
• Trisacárido: tres unidades monoméricas.
• Oligosacárido: presenta de cuatro a diez monómeros.
• Polisacáridos: de once a miles de unidades monoméricas (ejemplos: almidón, glucógeno y celulosa).

El grupo carbonilo de un monosacárido puede estar en forma de aldehído o de cetona, existiendo así aldosas y cetosas, respectivamente. De acuerdo con el número de carbonos, los monosacáridos pueden clasificarse en triosas (tres), tetrosas (cuatro), pentosas (cinco), hexosas (seis), y así sucesivamente. Por ejemplo, tenemos la glucosa y la fructosa.

Cuando se unen los monosacáridos dando origen a un disacárido, lo hacen a través de un enlace llamado enlace glucosídico.